Jednoduché a komplexní proteiny. Struktura, funkce, vlastnosti, charakteristiky, příklady komplexních proteinů

Jedna z definic života takto: „Život je způsob existence proteinových těl.“ Na naší planetě, bez výjimky organismy obsahují takové organické materiály, jako jsou proteiny. Tento článek popisuje jednoduché a komplexní proteiny zjištěné rozdíly v molekulární struktuře, a popisuje jejich funkce v buňce.

Jaké jsou bílkoviny

Z hlediska biochemie - vysokou molekulovou hmotnost organických polymerů, monomerů, které jsou 20 různých druhů aminokyselin. Ty jsou navzájem spojeny kovalentní vazbou, jinak známý peptidu. Vzhledem k tomu, protein monomery jsou amfoterní sloučeniny, které obsahují jak aminoskupinu a funkční skupinu karboxylovou. Chemická vazba CO-NH mezi nimi dochází.

Pokud se polypeptid sestává z aminokyselinových zbytků spojení, tvoří jednoduchý protein. Molekuly polymeru, dále obsahující kovové ionty, vitamíny, nukleotidy, sacharidy - jsou komplexní proteiny. Dále považujeme za prostorovou strukturu polypeptidů.

Úrovně organizace proteinových molekul

Jsou prezentovány ve čtyřech různých konfiguracích. První struktura - lineární, to je nejjednodušší a má podobu polypeptidového řetězce během jeho spirále tvorbu dalších vodíkových vazeb. Stabilizují šroubovice, která se nazývá sekundární struktura. Terciární instituce mají jednoduché a komplexní proteiny, většinu rostlinných a živočišných buněk. Druhá konfigurace - kvartérní vzniká v interakci několika molekul nativní struktury, Spojené koenzymy, a to takové proteiny mají složitou strukturu, pracovat v různých tělesných funkcí.

Různé jednoduchých proteinů

Tato skupina není mnoho polypeptidů. Jejich molekuly se skládají pouze z aminokyselinových zbytků. Pro zahrnují proteiny, jako jsou histony a globulinů. První zastoupena ve struktuře jádra, a jsou spojeny s molekulami DNA. Druhá skupina - globuliny - jsou hlavní složky krevní plazmy. Takový protein, jako je například gama globulin, plní funkce imunitní odpovědi, a je protilátka. Tyto sloučeniny mohou tvořit komplexy, které obsahují komplexní sacharidy a proteiny. Takové fibrilární jednoduché proteiny, jako je kolagen a elastin, jsou součástí pojivových tkání, chrupavek, šlach, kůže. Jejich hlavní funkcí - výstavba a podpora.

Tubulin protein je členem mikrotubulů, které jsou složkami řasinek a bičíků jednobuněčných organismů, jako jsou ciliates, Euglena, parazitických bičíkovců. Stejný protein je členem mnohobuněčných organismů (bičíky spermií, vajíček řasinek, řasinkami epitelu tenkého střeva).

Protein albumin slouží k populaci funkci (např protein slepičích vajec). V endospermu semen obilovin - žita, rýže, pšenice - proteinové molekuly se hromadí. Nazývají se buněčné inkluze. Tyto látky se používají v embrya semen na počátku svého rozvoje. Kromě toho vysoký obsah bílkovin v pšenici weevil je velmi důležitým ukazatelem kvality mouky. Chléb pečený z bohatém na lepek mouky má vysokou kvalitu a chuť mnohem užitečnější. Lepek obsahují takzvané tvrdé pšenice. Hlubinných ryb krevní plazma obsahuje proteiny, které zabraňují jejich smrt z nachlazení. Mají vlastnosti proti zamrznutí, zabraňuje smrti organismu při nízkých teplotách vody. Na druhé straně, ve složení buněčné stěny termofilních bakterií v geotermálních zdrojů obsaženy proteiny, které jsou schopny udržet její přírodní konfigurace (terciární nebo kvartérní strukturu) a není denaturace při teplotě v rozmezí od +50 do + 90 ° C

proteid

Jedná se o složité proteiny, které se vyznačují velkou rozmanitost v souvislosti s různými funkcemi, které vykonávají. Jak již bylo uvedeno, skupina polypeptidů, kromě části proteinu obsahuje protetické skupiny. Pod vlivem různých faktorů, jako je vysoká teplota, solí těžkých kovů, koncentrovanou alkálií a kyselin, proteinů, komplex může změnit jeho prostorový tvar, jeho zjednodušení. Tento jev se nazývá denaturace. Struktura komplexu proteinů je narušena vodíkové vazby jsou rozděleny, a molekuly ztrácet své vlastnosti a funkce. Zpravidla je denaturace je nevratná. Avšak některé z polypeptidů působit jako katalyzátor, řízení a signalizaci funkce, je možné, renaturace - obnovit přirozenou strukturu proteidů.

V případě, že akce destabilizujícím faktorem se po dlouhou dobu, je molekula proteinu je zničena úplně. To vede k prasknutí peptidových vazeb primární struktury. Obnovení proteinu a jeho funkce je již není možné. Tento jev se nazývá zničení. Příkladem je vaření vajec: Proteinová kapalina - albumin, který se nachází v terciární struktuře se zcela zničen.

biosyntéza protein

Opět, připomenout, že v polypeptidech živých organismů se skládá z 20 aminokyselin, z nichž některé jsou nenahraditelné. Tento lysin, methionin, fenylalanin, a tak dále. D. Jsou do krevního oběhu z tenkého střeva po rozdělením proteinových produktů. Syntetizovat esenciální aminokyseliny (alanin, prolin, serin), hub a zvířat použít sloučeniny obsahující dusík. Rostliny, že autotrofní, nezávisle tvořit potřebné monomery tvoří, které představují komplexní proteiny. Pro tento asimilačních reakcím, které se používají dusičnany, amoniak, nebo dusík. U některých typů mikroorganismů poskytují se s kompletní sadou aminokyseliny, zatímco v jiných jen některé jsou syntetizovány monomery. Etapy biosyntézy proteinů se vyskytují v buňkách všech živých organismů. Jádrem transkripce dojde, a v cytoplasmě buňky - vysílání.

První krok - syntéza mRNA prekurzoru nastává pomocí enzymu RNA polymerázy. On přestávky vodíkové vazby mezi řetězci DNA, a jeden z nich na principu komplementarity sbírá molekuly pre-mRNA. Je vystaven slaysingu že je zralé, a poté vychází ven z jádra do cytoplazmy, tvořící messenger ribonukleová kyselina.

Pro provádění druhého stupně vyžaduje zvláštní organely - ribozomy a molekulární přenosu informací a ribonukleové kyseliny. Další důležitou podmínkou je přítomnost ATP, jako reakce plast metabolismus, který patří k biosyntéze proteinů probíhá s absorpcí energie.

Enzymy, jejich struktura a funkce

To je velká skupina proteinů (asi 2000), plní roli látek ovlivňujících rychlost biochemických reakcí v buňkách. Mohou být jednoduché (trepsin, pepsin), nebo složité. Komplexní proteiny složené z apoenzym a koenzym. Specifičnost proteinu vzhledem k sloučeninami, ve kterém působí, určuje koenzym a proteidů aktivita je pozorována pouze v případě, že proteinová složka spojena s apoenzym. Katalytická aktivita enzymu je nezávislá na molekuly, ale pouze aktivním centru. Jeho struktura odpovídá chemické struktuře látek katalyzovaných principu „klíč-zámek“, tak, že působení enzymů je přísně specifické. Funkce komplexní proteinů jsou v zapojení do metabolických procesů a jejich použití jako akceptory.

Třídy komplexních proteinů

Byly vyvinuty biochemiků, na základě 3 kritérií: fyzikálně-chemické vlastnosti, rysy a strukturální rysy proteidů specifičnosti. Do první skupiny patří polypeptidy lišící elektrochemické vlastnosti. Dělí se na základní, neutrální a kyselé. Vzhledem k množství vody proteinů může být hydrofilní, hydrofobní a amfifilní. Druhá skupina enzymů, které byly považovány za dříve. Třetí skupinu tvoří polypeptidy, které se liší v chemickém složení protetické skupiny (je chromoproteids, nukleoproteiny, metaloproteiny).

Vezměme vlastnosti komplexních proteinů podrobněji. Tak například, kyselý protein, který je součástí ribozómů, obsahuje 120 aminokyselin a je univerzální. Je umístěn v organelách proteiny syntetizovat, jak prokaryotické a eukaryotické buňky. Dalším členem této skupiny - S-100 protein, se skládá ze dvou řetězců spojených iontů vápníku. Je členem neuronů a gliových - podpůrné tkáně nervového systému. Společnou vlastností všech kyselý protein - vysoký obsah dikarboxylových kyselin: glutamové a aspartové. Alkalickou proteinů zahrnují histony - proteiny, které tvoří RNA a DNA nukleových kyselin. Zvláštnost chemického složení je velké množství lysinu a argininu. Histony, spolu s jaderného chromatinu chromozomu formě - kritické buněčné struktury dědičnosti. Tyto proteiny se účastní v procesech transkripce a translace. Amfifilní proteinů široce zastoupeny v buněčných membránách, které tvoří lipoprotein dvojvrstvy. To znamená, že skupina studoval shora uvedené komplexní proteiny, jsme přesvědčeni, že jejich fyzikálně-chemické vlastnosti v důsledku struktury proteinové složky a protetických skupin.

Některé složité buněčné membránové proteiny jsou schopny rozpoznat celou řadu chemických sloučenin, jako jsou antigeny a reagují na ně. Tato signalizace funkce proteidů, to je pro selektivní absorpčních procesů velmi důležitý, látky z vnějšího prostředí, a k jeho ochraně.

Glykoproteiny a proteoglykany

Jsou to komplexní proteiny, které se liší mezi biochemickou složení protetických skupin. Pokud chemické vazby mezi proteinovou složku a sacharidovou část - kovalentně-glykosid, tyto látky se nazývají glykoproteiny. Apoenzym prezentovali molekuly mono- a oligosacharidů, příklady takových proteinů jsou protrombin, fibrinogen (proteiny podílející se na srážení krve). Kortiko- a gonadotropními hormony, interferony, enzymy a membrána jsou glykoproteiny. V molekulách proteoglykan protein část je pouze 5%, přičemž zbytek je prostetická skupina (geteropolitsaharid). Obě části jsou spojeny glykosidickou vazbou ze skupiny, threonin a argininu skupin OH a NH-glutaminu a lysinu. Proteoglykanu molekuly hrají velmi důležitou roli v buňkách vody sůl metabolismu. Níže je tabulka komplexních proteinů, studoval my.

metaloproteiny

Tyto materiály obsahují jako součást své molekulárního iontu z jednoho nebo více kovů. Uvažujme příklady komplexních proteinů, které patří do výše uvedené skupiny. Je to především enzymy, jako je cytochrom oxidázy. Je situován na cristae z mitochondrie a aktivuje syntézu ATP. Ferrin a transferin - proteid obsahující ionty železa. Původ ložiska je do buněk, a druhá je transport krevní bílkoviny. Další metaloproteiny - alfaamelaza, které obsahuje ionty vápníku je součástí složení slin a pankreatické šťávy, které se účastní štěpení škrobu. Hemoglobin je, jak metaloproteiny a hromoproteidov. Ten slouží jako transportní protein, který přenáší kyslík. Výsledkem je sloučenina oxyhemoglobinu. Vdechování oxidu uhelnatého nebo oxidu uhelnatého zvaných, jeho hemoglobinu molekuly tvoří velmi stabilní sloučeniny erytrocyty. Rychle se šíří do orgánů a tkání, což způsobuje otravu buněk. Výsledkem je, že po delším vdechování oxidu uhelnatého úmrtí dochází na zadušení. Hemoglobin částečně nese a tvořil oxid uhličitý v katabolické procesy. Z krevního oběhu oxidu uhličitého do plic a ledvin, a od nich - do vnějšího prostředí. Některé korýši a měkkýši transportní protein, který přenáší kyslík, je klíčová dírka. Místo železa obsahuje ionty mědi, tak zvířecí krev není červené a modré barvy.

funkce chlorofyl

Jak bylo řečeno dříve, komplexní proteiny mohou tvořit komplexy s pigmenty - barevný organických látek. Jejich barva závisí na hromoformnyh skupiny, které selektivně absorbují určité spektrum slunečního záření. V rostlinných buňkách má zelené plastidy - chloroplasty, které obsahují chlorofyl pigment. To se skládá z atomů hořčíku a vícesytného alkoholu, fytolu. Ty jsou spojeny s molekulami bílkovin, a samy o sobě obsahují chloroplasty thylakoids (desky), nebo spojený s membránou ve stozích - aspekt. Jsou fotosyntetických pigmentů - chlorofylu - a dalších karotenoidů. Tady jsou všechny enzymy používané v fotosyntetických reakcích. Tak chromoproteids, které obsahují chlorofyl, provádět kritických funkcí v metabolismu, a to v reakcích asimilaci a disimilace.

virové proteiny

Zahrnují zástupci nelehčených forem života, vstupu do království Vir. Viry nemají vlastní aparát bílkoviny syntézu. Nukleové kyseliny, DNA nebo RNA, může indukovat syntézu většiny částic vlastní buňky infikované virem. Jednoduché viry sestávají pouze z molekul proteinů, kompaktně sestavených do šroubovicové struktury nebo polyhedrální tvar, jako je například virus tabákové mozaiky. Komplexní viry mají další membránou, který je součástí plazmatické membrány hostitelské buňky. Jak to může obsahovat glykoproteiny (virus hepatitidy B, virus pravých neštovic). Hlavní funkcí glykoproteinů - uznání specifické receptory na membránu hostitelské buňky. Složení dalších virových membrán a proteinů zahrnují enzymy, které poskytují zdvojení DNA nebo RNA transkripce. Na základě výše uvedeného, lze dovodit, následující: virové proteiny částic skořepiny mají specifickou strukturu, v závislosti na membránových proteinů hostitelské buňky.

V tomto článku jsou uvedeny charakteristiky komplexních proteinů, studium jejich struktury a funkce v buňkách různých organismů.