Denaturaci proteinu

Konformace (struktura) peptidového řetězce se ukládá a je unikátní pro každý protein. Ve zvláštních podmínek je mezera velký počet vazeb, které stabilizují prostorovou strukturu molekulu sloučeniny. V důsledku toho, mezera úplně celé molekuly (nebo její významnou část) má tvar náhodného klubka. Tento proces se nazývá „denaturační“. Tato změna může vyvolat teplo z šedesáti až osmdesát stupňů. Tak, každá molekula, vzniklá mezera se může lišit v konformaci od druhého.

Denaturace proteinů probíhá pod vlivem jakýchkoliv látek, které jsou schopné ničit nekovalentní vazby. Tento proces se může objevit za alkalických nebo kyselých podmínek, na povrchu úseku fáze, působením některých organických sloučenin (fenoly, alkoholy a další). denaturaci proteinu může dojít vlivem guanidiniumchloridu nebo močovina. Uvedené činidla tvoří slabé vazby (hydrofobní, iontové, vodík) s karbonylovými nebo aminových skupin hlavního řetězce peptidu s řadou skupin aminokyselinových zbytků, přičemž se vlastní dostupný protein vodíkové vazby uvnitř molekul. V důsledku toho dochází ke změně v sekundární a terciární struktury.

Odolnost proti denaturačního prostředku závisí především na přítomnosti molekuly proteinových sloučenin disulfidovými vazbami. inhibitoru trypsinu se třemi vazbami S - S. Pod podmínkou navrácení denaturaci proteinů dochází bez dalších vlivů. Pokud bude následně umístit spojení v podmínkách, kde se oxidace provádí SH-skupin cysteinu a tvorbu disulfidových vazeb, původní konformace je obnovena. Přítomnost i jediné disulfidové vazby výrazně zvyšuje stabilitu prostorové struktury.

denaturaci proteinu, typicky doprovázeno snížením rozpustnosti. Spolu s tím vysráží často formy. Vyskytuje se ve formě „srážením proteinu.“ Při vysokých koncentracích sloučenin v roztoku, „koagulace“ prochází kompletní řešení, jako je například to stane, když varu vejce. Při denaturace proteinu ztrácí svou biologickou aktivitu. Tento princip je založen na použití kyseliny karbolové (fenol vodný roztok) jako antiseptikum látku.

Nestabilita prostorové struktury, vysoká pravděpodobnost poruchy pod vlivem různých činidel je značně obtížné izolovat a výzkumu proteinů. Také vytvořil některé problémy při použití těchto sloučenin v medicíně a průmyslu.

Pokud byl k denaturaci proteinu provádí vystavením vysokým teplotám, pomalé ochlazování se provádí v určitých podmínkách procesu renativatsii - navrácení nativní (původní) konformaci. Tato skutečnost dokazuje, že kterým se z peptidového řetězce je v souladu s primární struktuře.

Tvorba nativní konformace (umístění zdroje) je spontánní proces. Jinými slovy, toto uspořádání odpovídá minimálnímu množství volné energie obsažené v molekule. Jeden může v důsledku dojít k závěru, že prostorová Struktura sloučeniny je kódována v aminokyselinové sekvenci v peptidových řetězců. To zase znamená, že všechny polypeptidy související střídáním aminokyselin (například mioglobinovye peptidových řetězců), bude mít stejný konformaci.

Proteiny mohou být významné rozdíly v primární struktuře, a to i pokud je málo nebo zcela totožné v konformaci.