Organizační struktura hladin proteinových molekul: Sekundární struktura proteinu

Základem struktury proteinů a proteidů polypeptidového řetězce, a proteinové molekuly může sestávat z jednoho, dvou nebo více okruhů. Nicméně, fyzikální, biologické a chemické vlastnosti biopolymerů jsou způsobeny nejen obecnou chemickou strukturu, která může být „smysl“, ale i na jiných úrovních organizace proteinových molekul.

Primární struktura proteinu je určena kvalitativního a kvantitativního složení aminokyselin. Peptidové vazby jsou základem primární struktury. Poprvé tato hypotéza je navrženo v roce 1888 A. Ya. Danilevsky, a později jeho podezření byly potvrzeny při syntéze peptidů, která se provádí pomocí E. Fischer. Struktura molekul proteinů podrobně zkoumány A. Ya. Danilevskim a E. Fischer. Podle této teorie, proteinové molekuly se skládají z velkého počtu zbytků aminokyselin, které jsou spojeny peptidovými vazbami. proteinová molekula může mít jeden nebo více polypeptidových řetězců.

Když primární struktury proteinů se použije pro zkoušku chemických látek a proteolytických enzymů. Tak, za použití metody Edman, je velmi výhodné pro identifikaci terminální aminokyseliny.

Sekundární struktura proteinu ukazuje prostorové konfigurace molekuly proteinu. Existují následující sekundární strukturní typy: alfa-helix, beta-spirálové, kolagen šroubovice. Vědci zjistili, že nejvíce charakteristické pro alfa-šroubovice struktury peptidů.

Sekundární struktura proteinu je stabilizován pomocí vodíkových vazeb. Ten vzniknout mezi atomy vodíku vázané na elektronegativní atom dusíku jedné peptidové vazby a atom kyslíku karbonyl čtvrtého jednoho z jeho aminokyselin, a jsou směrovány podél spirály. Energie výpočty ukazují, že se polymerace z těchto aminokyselin je efektivnější přímo alfa-helix, který je přítomný v přirozených proteinů.

Sekundární struktura proteinu: beta-list struktura

Polypeptidových řetězců ve beta přehybů jsou plně natažena. Beta-záhyby jsou tvořeny interakcí dvou peptidových vazeb. Tato struktura je charakteristické vláknité proteiny (keratin, fibrin, atd). Zejména, beta-keratinu vyznačující se tím, paralelním uspořádáním polypeptidových řetězců, které jsou dále stabilizován disulfidických vazeb. Hedvábné fibroin sousední polypeptidové řetězce jsou antiparalelní.

Sekundární struktura proteinu: kolagen šroubovice

Tvorba se skládá ze tří spiralized tropocollagen řetězců, které má tvar tyče. Spiralized řetězu zkroucení a tvoří superhelix. Helix stabilizovaný mezi vodíkem peptidu se vyskytující aminokyselinový zbytek aminokyseliny v jednom řetězci a kyslíku karbonylové skupiny aminokyselinového zbytku z jiného řetězce vodíkovými vazbami. Prezentované kolagen konstrukce poskytuje vysokou pevnost a pružnost.

Terciární struktura proteinu

Většina proteinů v nativním stavu jsou velmi kompaktní konstrukce, která je určena na tvaru, velikosti a polarity ze zbytků aminokyselin, a aminokyselinové sekvence.

Významný vliv na tvorbu nativní konformace proteinu, nebo terciární struktury mají hydrofobní a iontové interakce, vodíkové vazby, atd .. Na základě působení těchto sil se dosáhne termodynamicky účelné konformaci molekuly proteinu a jeho stabilizaci.

Kvartérní struktura

Tento druh struktury molekuly je výsledkem spojení několika podjednotek do jediné molekuly komplexu. Složení každé podjednotky patří primární, sekundární a terciární struktury.