Proteiny: Struktura a funkce proteinů

Bílkoviny jsou organické látky. Tyto makromolekulární sloučeniny se vyznačují zvláštním složení a hydrolýzou rozložit na aminokyseliny. Proteinové molekuly mohou mít různé tvary, mnoho z nich se skládá z několika polypeptidových řetězců. Informace o struktuře proteinu kódovaného v DNA, a proces syntézy molekul protein nazývaný překlad.

Chemické složení proteinů

Průměrná protein obsahuje:

• 52% uhlíku;
• 7% vodíku;
• 12% dusíku;
• 21% kyslíku;
• 3% síry.

Proteinové molekuly - polymery. Aby bylo možné pochopit strukturu, je třeba vědět, co tvoří jejich monomery - aminokyseliny.

aminokyseliny

Mohou být rozděleny do dvou kategorií: neustále se vyskytující a někdy setkal. První z nich obsahuje 18 bílkovin monomerů amidu a 2: kyselina asparagová a kyselina glutamová. Někdy tam jsou jen tři kyseliny.

Tyto kyseliny mohou být klasifikovány různými způsoby: povaha postranních řetězců nebo na vrub jim zbytky, také mohou být dělené počtem skupin, CN a COOH.

Primární struktura proteinu

Pořadí aminokyselin v proteinového řetězce určuje jeho následných úrovních organizace, vlastnosti a funkce. Hlavní forma komunikace mezi monomery je peptid. Je tvořen odstraněním atomu vodíku z jednoho aminoksloty a OH skupiny druhé.

První úroveň organizace proteinové molekuly - sekvence aminokyselin v něm, jen řetězec, který určuje strukturu proteinových molekul. Skládá se z „skeletu“, které mají pravidelnou strukturu. Toto opakované sekvence NH-CH-CO-. Některé postranní řetězce aminokyselin jsou uvedené zbytky (R), jejich vlastnosti určit složení struktury proteinů.

Dokonce i v případě, že stejný molekulární struktura proteinů, mohou se lišit pouze o vlastnosti, které mají odlišné sekvence monomerů v řetězci. Pořadí aminokyselin v proteinu je určena genů a proteinů diktuje určité biologické funkce. Sekvence monomerů v molekul odpovědných za stejnou funkci, často v blízkosti u různých druhů. Takové molekuly - stejných nebo podobných organizovat a provádět v různých druhů organismů, které mají stejné funkce - homologních proteinů. Struktura, vlastnosti a funkce dalších molekul, jsou uloženy ve fázi syntézy řetězce aminokyselin.

Některé společné rysy

Struktura proteinu byla zkoumána dlouhou dobu, a jejich analýza primární struktura nám umožnila provést určité zobecnění. Pro větší počet proteinů, charakterizovaných přítomností všech dvacet aminokyselin, z nichž zvláště velký glycin, alanin, kyselina asparagová, glutamin a málo tryptofan, arginin, methionin, histidin. Výjimkou jsou pouze několik skupin proteinů, jako jsou histony. Jsou potřebné pro DNA obalu a obsahují velké množství histidinu.

Druhý zobecnění: žádné společné vzory v aminokyselin v střídáním globulárních proteinů. Ale i v daleké biologickou aktivitu polypeptidů jsou malé fragmenty stejných molekul.

sekundární struktura

Druhá úroveň organizace polypeptidového řetězce - je její prostorová poloha, ve které je udržován vodíkovými vazbami. Vylučovat alfa-helix a beta-krát. Obvod část je uspořádaná struktura, tyto oblasti se nazývají amorfní.

Alfa-helix přírodních proteinů pravozakruchennaya. Postranní skupiny aminokyselin ve šroubovici vždy směrem ven a leží na protilehlých stranách své osy. Pokud jsou nepolární, je jejich seskupení na jedné straně šroubovice získat oblouku, které vytvářejí podmínky pro konvergenci různých spirálových regionů.

Beta-násobné - velmi protáhlá spirála - mají tendenci zůstat v proteinové molekuly a jsou vytvořeny v blízkosti a rovnoběžně s nerovnoběžné beta-skládaného vrstev.

Terciární struktura proteinu

Třetí úroveň organizace proteinové molekuly - skládací spirály, záhyby a amorfní oblasti v kompaktní konstrukci. K tomu dochází v důsledku interakce mezi bočními řetězci samotných monomerů. Tyto odkazy jsou rozděleny do několika typů:

• vodíkové vazby jsou vytvořeny mezi polárními skupinami;
• Hydrofobní - mezi nepolárními R-skupin;
• elektrostatické přitažlivé síly (iontové vazby) - mezi skupinami, jsou dávky, které se naproti;
• disulfidové můstky - mezi cysteinovými zbytky.

Druhý typ připojení (-S = S-) představuje interakce kovalentní. Disulfidové můstky posílení proteiny, jejich struktura se stává stabilnější. Ale přítomnost těchto odkazů nemusí nutně. Například, cystein může být jen velmi málo v polypeptidovém řetězci, nebo zbytky jsou v blízkosti a nemůže vytvořit „most“.

Čtvrtý stupeň organizace

Kvartérní struktura je tvořena, ne všechny proteiny. Struktura proteinů na čtvrté úrovni určen počtem polypeptidových řetězců (protomerů). Jsou spolu spojeny stejné připojení jako předchozí úroveň organizace, kromě disulfidové můstky. Molekula se skládá z řady protomerů, každý z nich má svou vlastní speciální (nebo identické) terciární strukturu.

Všechny úrovně organizace určit funkce, které budou sloužit k získání proteinu. Struktura proteinu v prvním stupni organizace je velmi přesně určuje jejich následné roli v buňce a organismu jako celku.

Funkce proteinů

Je těžké si představit, jak důležitá je role bílkovin v buněčné aktivity. Výše jsme se zaměřili na jejich struktuře. Funkce proteinů jsou přímo závislé na tom.

Provedením funkce budovy (konstrukce), které tvoří základ každé živé buňce cytoplasmě. Tyto polymery jsou hlavní materiál ze všech buněčných membrán, kdy obsažených v komplexu s lipidy. Patří sem buněčné dělení do oddílů, z nichž každý se vyskytují jejich reakce. Skutečnost, že se vyžaduje, aby jeho vlastní podmínky, zvláště důležitou úlohu pH média pro každou z komplexních buněčných procesů. Proteiny vytvořit tenké stěny, které rozdělují buňku v tzv přihrádek. Ale tento jev se nazývá rozčlenění.

Katalytický funkcí je regulovat všechny buněčné reakce. Všechny enzymy původu jsou jednoduché nebo komplexní proteiny.

Veškeré druhy pohybu organismů (svalové práci, pohyb v buňce protoplazmy, ciliární kmitání v prvoků a t. D) se provádí proteiny. Struktura proteinů jim umožňuje pohyb pro vytvoření vláken a kroužky. Funkce doprava je, že mnohé látky jsou přenášeny přes specifické nosných proteinů buněčné membrány.

Hormonální role těchto polymerů je pochopitelné najednou: o struktuře řady hormonů jsou proteiny, jako je insulin, oxytocin.

Funkce Výměna je určena tak, že proteiny jsou schopné tvořit usazeniny. Například valgumin vajec, mléka, kaseinu, zásobní proteiny osiva - velké množství živin v něm uložených.

Všechny šlachy, kloubní artikulace, kostra kosti, kopyta vytvořené proteiny, což nás přivádí k další ze svých funkcí - podpora.

Proteinové molekuly jsou receptory nesoucí selektivní uznání některých látek. V této roli, zvláště známý glykoproteiny a lektiny.

Mezi nejdůležitější faktory imunity - protilátky a systém komplementu původu jsou proteiny. Například proces srážení krve je založena na změnách fibrinogenu proteinu. Vnitřní stěny jícnu a žaludku jsou potaženy ochrannou vrstvou slizničních proteinů - Litsinija. Toxiny jsou také proteiny původu. nadace kůže, chráněné zvířecí tělo je kolagen. Všechny tyto funkce jsou ochranné proteiny.

No, poslední v řadě funkcí - regulace. K dispozici jsou proteiny, které kontrolují genomu práce. To znamená, že regulují transkripci a translaci.

Ať už je významná role jakékoliv bílkoviny, proteinová struktura byla unriddled vědci po dlouhou dobu. A nyní se otevírá nové způsoby, jak využít tyto znalosti.