Jaká je funkce enzymového proteinu? Enzymatická funkce proteinů: příklady

Práce našeho těla - velmi složitý proces, ve kterém zapojeny miliony buněk, tisíce různých látek. Ale je tu jedna oblast, která je zcela závislá na specifických proteinů, bez které by lidský nebo zvířecí život být zcela nemožné. Jak asi tušíte, nyní se mluví o enzymy.

Dnes se zváží enzymatickou funkci proteinů. To je hlavní oblastí biochemie.

Vzhledem k tomu, základem těchto látek jsou převážně proteiny, pak mohou být považovány jimi. Měli byste vědět, že pro první čas enzymy byly objeveny v 30. letech 19. století, tak vědci trvalo více než sto let, aby se dospělo k více či méně jednotné definice pro ně. Takže to, co funkci vykonává proteinovými enzymy? Na to, stejně jako jejich struktura a reakce příkladů se dozvíte z tohoto článku.

Musíte si uvědomit, že ne každý protein může být enzym, dokonce ani teoreticky. Globulární proteiny tvoří schopný vykazovat katalytickou aktivitu s ohledem na jiných organických sloučenin pouze. Stejně jako u všech přírodních látek v této třídě, enzymy se skládají z aminokyselinových zbytků. Všimněte si, že enzymatická funkce proteinů (jejichž příklady, které budou v tomto článku), může být provedena pouze jednou, jejichž molekulová hmotnost je menší než 5000.

Jaký je enzym, moderní definice

Enzymy - se katalyzátor biologického původu. Mají schopnost pro urychlení reakce, v důsledku těsného kontaktu mezi reaktanty (substráty). Dá se říci, že enzymatická funkce proteinů - proces některé katalýza biochemických reakcí, které jsou specifické pro živý organismus. Pouze malá část z nich může být reprodukovány v laboratoři.

Je třeba poznamenat, že v této oblasti došlo k určitému průlomu v posledních letech. Vědci postupně přiblížit k vytváření umělé enzymy, které mohou být použity nejen pro hospodářské účely, ale i lék. Je vyvíjen enzymy, které mohou účinně ničí i malých ploch počínající rakovinu.

Které části enzymu se přímo podílejí na reakci?

Všimněte si, že v kontaktu se substrátem nezahrnuje celé tělo enzymu, ale pouze malá část z nich se nazývá aktivní místo. To je jejich hlavní vlastnost komplementarity. Toto pojetí znamená, že enzym je ideální pro substrát ve formě a jejich fyzikálními a chemickými vlastnostmi. Dá se říci, že se funkce enzymů v tomto případě je následující:

• Jejich voda sestupuje z povrchu skořápky.
• Existuje určitá deformace (polarizace, například).
• Poté, že jsou uspořádány ve zvláštním způsobem v prostoru, zatímco se pohybuje blíže k sobě.

Tyto faktory vedou k urychlení reakce. Nyní se pojďme udělat srovnání mezi enzymů a anorganických katalyzátorů.

Jak můžete vidět, že enzymatická funkce proteinů vyžaduje přesnost. Sám o sobě také dodat, že mnohé z těchto proteinů jsou také druhově specifické. Jednoduše řečeno, lidské enzymy sotva vhodná pro morče.

Důležité informace o struktuře enzymů

Struktura těchto sloučenin je izolován okamžitě třech úrovních. Primární struktura může být identifikovány aminokyselinové zbytky, které jsou součástí enzymů. Vzhledem k tomu, enzymatické funkce proteinů, jejichž příklady jsme opakovaně citované v tomto článku, se může provádět pouze určité kategorie sloučenin, je přesně identifikovat na tomto základě je zcela reálná.

Pokud jde o sekundární úrovni ní příslušenství je určena pomocí dalších typů vazeb, které mohou nastat mezi těmito zbytky aminokyselin. Toto sdělení vodík, elektrostatické, hydrofobní, a van der Waalsovy interakce. V důsledku napětí, které způsobují tyto spoje v různých částech enzymu vyrábí a-helix, smyčku a beta-řetězců.

Terciární struktura je výsledkem skutečnosti, že relativně velké části polypeptidového řetězce jednoduše složit. Výsledné řetězce se nazývají domény. Nakonec se finální vznik této struktury probíhá pouze po stabilní interakci usazen mezi různými doménami. Je třeba mít na paměti, že k tvorbě domén se děje ve zcela nezávisle na sobě.

Některé vlastnosti domény

Typicky, polypeptidový řetězec, ze kterého jsou vytvořeny, se skládá z přibližně 150 aminokyselinových zbytků. Při domény na sebe vzájemně působí, vytvoří kouli. Protože funkce se provádí pomocí enzymatických aktivních míst na nich založených, by měli pochopit význam tohoto procesu.

Doména sám se vyznačuje tím, že mezi aminokyselinovými zbytky v jeho struktuře existují četné interakce. Jejich počet je mnohem vyšší pro tyto reakce mezi samotnými doménami. To znamená, že dutina mezi nimi relativně „citlivé“ na působení různých organických rozpouštědlech. Objem v řádu 20-30 krychlový Angstrom, které se hodí několik molekul vody. Různé domény mají často zcela unikátní trojrozměrnou strukturu, která je spojena s výkonem zcela odlišných funkcí.

aktivní místa

Je pravidlem, že aktivní místa se nachází striktně mezi doménami. V souladu s tím, z nichž každý hraje velmi důležitou roli v průběhu reakce. Díky tomuto uspořádání domén nalezeno značnou flexibilitu, mobilitu v oblasti enzymu. To je mimořádně důležité, protože funkce enzymatická se provádí pouze ty sloučeniny, které mohou být vhodně změnit svou prostorovou polohu.

Mezi délkou polypeptidovou vazbou v tělese enzymu, a podle toho, jak komplexních funkcí, které provádí, existuje přímá vazba. Úloha komplikace jak dosáhnout vytvořením aktivního místa reakce mezi katalytickou doménou a vzhledem k tvorbě zcela nových domén.

Některé proteiny, enzymy (příklady - lysozym a glykogen) se může výrazně lišit ve velikosti (129 a 842 aminokyselinových zbytků, v uvedeném pořadí), i když se reakce katalyzované štěpení chemických vazeb stejného typu. Rozdíl je v tom, že čím více masivní a velké enzymy jsou schopné lépe kontrolovat svou pozici v prostoru, což zajišťuje větší stabilitu a rychlost reakce.

Hlavní klasifikace enzymů

V současné době přijata a rozšířený v celém světě je standardní klasifikace. Podle ní stojí šest základních tříd s příslušnými podtřídy. Domníváme se, že pouze základní. Tady jsou:

1. Oxidoreduktázy. Funkce enzymů v tomto případě - stimulace oxidačně redukčních reakcí.

2. transferázy. Může provádět substráty přenosu mezi těmito skupinami:

• One-uhlíkové jednotky.
• Zbytky aldehydů a ketonů.
• Acyl a glykosylové komponenty.
• Alkyl (jako výjimku nemůže nést CH3) zbytky.
• Dusíkaté báze.
• Skupiny, které obsahují fosfor.

3. Hydrolázy. V tomto případě se enzymatická funkce je štěpit proteiny těchto typů sloučenin:

• Estery.
• Glykosidy.
• Estery a thioestery.
• Typ peptidové vazby.
• typ vztahu CN (kromě stejného peptidu).

4. lyázy. Jsou schopné uvolnění skupiny, s následnou tvorbou dvojné vazby. Kromě toho, může se provést inverzní proces: spojování vybraných skupin na dvojné vazby.

5. isomerázy. V tomto případě se enzymatická funkce proteinů je složitá izomerní katalýzy reakce. Do této skupiny patří následující enzymy:

• Racemázy, epimerázy.
• Tsistransizomerazy.
• Intramolekulární oxidoreduktázy.
• Intramolekulární transferázy.
• Intramolekulární lyázy.

6. Ligázy (jinak známé jako syntetázy). Používají se pro rozdělení ATP zatímco vytvoříme nějaké spojení.

Je snadné si všimnout, že enzymatická funkce proteinů je nesmírně důležitá, protože jsou do určité míry kontrolují prakticky všechny reakce, které se konají každý druhý v těle.

To, co zůstává enzymu po interakci se substrátem?

Často je enzym je protein globulární původu, aktivní střed, který je reprezentován jeho stejných aminokyselinových zbytků. Ve všech ostatních případech, ve střední části pevně spojen s ním protetickou skupinou nebo koenzymem (ATP, například), vztah je mnohem slabší. Katalyzátor nazývá holoenzymu, a jeho zbytek, po odstranění vytvořeného ATP apoenzym.

Tak, podle tato funkce enzymy roztříděny do následujících skupin:

• Jednoduché hydrolázy, lyázy a isomeráza, které zpravidla neobsahují koenzym základnu.
• Enzymové proteiny (příklady - některé transamináz) obsahující protetickou skupinu (lipoové kyseliny, například). Tato skupina zahrnuje mnoho peroxidázou.
• Enizmy, u nichž požadovaná regeneraci koenzymu. Ty zahrnují kinázy, stejně jako většina z oxidoreduktáz.
• Další katalyzátory, jehož složení není dosud zcela objasněn.

Všechny látky, které jsou součástí první skupiny, jsou široce používány v potravinářském průmyslu. Všechny ostatní katalyzátory vyžadují velmi specifické podmínky pro jeho aktivaci, a proto pracovat pouze v těle, nebo v některých laboratorních experimentů. To znamená, že funkce enzymatická - to je velmi specifická reakce, která spočívá ve stimulaci (katalýza) reakce v určitých typech dobře definovaných podmínek lidského nebo zvířecího těla.

Co se stane v aktivním místě, nebo proč enzymy fungují tak efektivně?

Opakovaně jsme říkali, že klíčem k pochopení enzymatické katalýzy je vytvoření aktivního centra. Je tam, že se specifická vazba substrátu, která v takových podmínkách, jsou mnohem aktivnější reagovat. Abyste pochopili složitost reakce se provádí tam, dát jednoduchý příklad se stane při fermentaci glukózy, je nutné jednou 12 enzymů! Stejně obtížné interakce bude možné pouze v důsledku skutečnosti, že protein, který vykonává enzymatickou funkci, má nejvyšší stupeň specifičnosti.

Typy enzymů specifičnosti

Je to absolutní. V tomto případě je specifičnost je znázorněn pouze jeden, a to výlučně definovaný typ enzymu. Tak, ureáza interaguje pouze s močovinou. S mlékem laktózy, když vstupuje do reakce za jakýchkoliv podmínek. To je to, co funkce provedena proteiny, enzymy v těle.

Kromě toho tato skupina není neobvyklé absolutní specifičnost. Jak je zřejmé z názvu, v tomto případě je „vnímavost“ přísně ke třídě organických sloučenin (estery, včetně komplexních alkoholů nebo aldehydů). Například, pepsin, která je jedním z klíčových enzymů v žaludku, pouze ukazuje specifičnost pro hydrolýzu peptidových vazeb. Alkohol-dehydrogenázy interaguje výlučně s alkoholy a laktikodegidraza nic jiného než alfa-hydroxykyselin rozdělit.

Stává se také, že funkce enzymatická charakteristické pro specifickou skupinu sloučenin, ale za určitých podmínek, enzymy mohou působit na zcela odlišné od jejich hlavní „účelem“ látky. V tomto případě se katalyzátor „sklon“ do určité třídy látek, avšak za jistých podmínek se může štěpit a další sloučeniny (ne nutně ekvivalent). Nicméně, v tomto případě se reakce půjde mnohem pomaleji.

Široce známý pro schopnost trypsinu jednat o peptidovými vazbami, ale jen málo lidí ví, že tento protein, který vykonává funkci enzymu v gastrointestinálním traktu, může také reagovat s různými esterových sloučenin.

A konečně je zde specifičnost optický. Tyto enzymy mohou komunikovat s celou řadou látek seznamu úplně, ale pouze pod podmínkou, že mají dobře definované optické vlastnosti. To znamená, že enzymatická funkce proteinů v tomto případě je velmi podobný principu účinku není enzymů, katalyzátory a anorganického původu.

Jaké faktory určují účinnost katalýzy?

V současné době se předpokládá, že faktory, které určují extrémně vysokou účinnost enzymů jsou:

• soustředit účinek.
• Orientace efekt prostorové.
• Univerzálnost aktivního reakčního centra.

Obecně platí, že vliv koncentrace látky neliší od toho v anorganických katalytických reakcích. V tomto případě je koncentrace takového substrátu, která je několikanásobně vyšší než podobné hodnoty pro všechny ostatní věci je objem roztoku v aktivním centru. V reakčním centru selektivně třídí molekul látky, které musí být vzájemně reagovat. Není těžké uhodnout, že tento efekt vede ke zvýšení chemické reakci sazeb několik řádů.

Při standardní chemický proces probíhá, je nesmírně důležité, který je součástí interagujících molekul budou kolidovat s sebou. Jednoduše řečeno, podstata molekuly v okamžiku nárazu musí být striktně orientovány vůči sobě navzájem. Vzhledem k tomu, že se provádí pod nátlakem, pak všechny zúčastněné komponenty jsou uspořádány v určitém řádku, katalýza reakce je silně o tři řády takové otočení v aktivním místě enzymu.

Pod multifunkčnosti v tomto případě se odkazuje na majetku všech složek aktivního místa současně (nebo silně souhlasila) pro působení na molekule „zpracovává“ materiál. Kde jeden (molekula) je nejen vhodně upevněn v prostoru (viz. Výše), ale také velmi mění své vlastnosti. To vše dohromady vede k tomu, že enzym se stává mnohem jednodušší působit na substrát podle potřeby.